I SACCARIDI ( -LEZ4)
Cos'è un glicoconiugato? Dove li troviamo? Come si legano fra loro i glucidi e le altre molecole organiche?
I gliconiugati sono un gruppo estremamente ampio e vario di molecole che si generano in seguito a legami covalenti o interazioni elettrostatiche fra glucidi, lipidi e proteine. Esse si trovano ancorate alla membrana plasmatica, sul lato extracellulare. I legami possono essere di tipo covalente con proteine di membrana o anche interazioni elettrostatiche fra saccaridi. Qusto legame è molto labile, mentre il primo necessita di enzimi specifici per essere rotto.
Struttura dei proteoglicani.
I proteoglicani sono molecole appartenenti alla famiglia dei glicoconiugati. Esse sono caratterizzate da un core proteico, a cui si legano catene polisaccaridiche, quindi prevale la componente glucidica su quella proteica. Le catene polisaccridiche sono composte in successione da un glicosamminoglicano, da un ponte tetraglucidico che lega ad un core proteico, in particolare sull'amminoacido serina, grazie ad un legame glucidico fra il gruppo ossidrile del ponte tetraglucidico e quello della serina. La successione di amminoacidi che solitamente corrisponde ad un proteoglicano è SER-GLY-X-GLY.
Come si chiama il processo di legame di un proteoglicano al core proteico?
GLICOSILAZIONE, che regola anche la fosforilazione (di solito fosforilando una proteina essa si attiva).
Quali sono gli enzimi che catalizzano l'attacco dei residui monosaccaridici alcore proteico?
Il monosaccaride che permette al monosaccaride di attivarsi è UDP (uracildifosfato). In segito agiscono delle trasferasi che hanno il compito di portare il monosaccaride al core proteico, liberando UDP. Ogni trasferasi è specifica per un residuo monosaccaridico.
In che famiglie si dividono i proteoglicani?
I proteoglicani si dividono in sindecani e glipicani.
Che differenze troviamo fra glipicani e sindecani? Che enzimi catalizzano il taglio di queste molecole dalla membrana?
La differenza principale fra Glipicani e Sindecani è che i primi sono ancoraati alla membrana tramite un ancora di GPI (Glicosil-fosfatidil-inositolo), mentre i secondi possono contare su un dominio transmembrana. In questo caso la parte N-terminale del core proteico si trova nella matrice extracellulare. Per quanto riguarda il taglio delle due molecole dalla membrana nel caso dei glipicani servirà una fosfolipasi, mentre per i sindecani sarà necessaria una proteasi.
Come si presenta la struttura delle glicoporteine?
Le glicoproteine sono molecole in cui abbiamo una catena polisaccaridica a cui si legano diversi residui amminoacidici. In questo tipo di molecola la componente proteica prevale su quella glucidica.
Che tipo di legami si instaurano fra residui amminoacidici e catena polisaccaridica?
Si possono instaurare due tipi di legame fra residui amminoacidici e catena polisaccaridica: O-glicosidico o N-glicosidico. Nel primo caso esso avviene su tra catena polisaccaridicia e residui di Treonina, Tiroxina e Serina. Nel secondo caso, invece, riguarda residui di asparagina.
Cos'è e che funzione ha l'acido N-acetilneuraminico?
L'acido N-acetilneuraminico o acido sialico, serve per evitare il misfloding delle proteine, grazie alle sue cariche negative.
Tipi di glicoproteine e legami che le caratterizzano.
Mucine --> O-glicosidico, costituiscono il muco nasale, genitale e bronchiale.
Immunoglobuline --> N-glicosidico
Quali sono due esempi principali di glicoproteine? Da cosa sono caratterizzati?
Il primo esempio è la Glicoforina A, che è una glicoproteina transmembrana caratteristica dei globuli rossi. La porzione C-terminale si trova all'interno della membrana, mentre la N-terminale all'esterno. Sono presenti 15 catene oligosaccaridiche con O-glicosidico e solo 1 con N-glicosidico. Una altro esempio è l'eritropoietina, che è un ormone glicoproteico che non è in grado di funzionare senza la componente glicosidica.
Quali sono i vantaggi della glicosilazione delle proteine?
Inanzitutto la glicosilazione delle proteine ne può alterare la solubilità e la polarità. Inoltre funziona da vera e prpria etichetta in quanto alcune proteine sono riconosciute come "sane" solamente in caso di glicosilazione, non venendo quindi degradate. Inoltre gli acidi N-acetilneuramminico, grazie alle loro cariche negative permettono alla proteina di non misfoldarsi.