Ovido
Langue
  • Anglais
  • Espagnol
  • Français
  • Portugais
  • Allemand
  • Italienne
  • Néerlandais
  • Suédois
Texte
  • Majuscules

Utilisateur

  • Se connecter
  • Créer un compte
  • Passer à Premium
Ovido
  • Accueil
  • Se connecter
  • Créer un compte

Biokemi 6.3 Proteiner

1. Hur är proteiner uppbyggda?

Proteiner är kedjor av aminosyror, som kopplas ihop i långa kedjor.

Det finns 20 olika aminosyror, och deras ordning och kombination avgör vilket protein som bildas.


Varje aminosyra består av:


1. Aminogrupp (-NH2 ).

2. Karboxylgrupp (−COOH).


3. En sidokedja (R-grupp): Det är denna som gör varje aminosyra unik.


Vad gör R-gruppen?

Bestämmer aminosyrans egenskaper: R-grupper kan vara polära (älskar vatten), opolära (hatar vatten) eller laddade (+/-).


Detta påverkar hur aminosyran beter sig i proteiner.


Hur ser proteinet ut?


R-gruppens egenskaper påverkar hur proteiner veckar sig och får sin form. Det är avgörande för proteinets funktion!

2. Vilka atomer består proteiner av?

Proteiner består av kol, väte, syre, kväve (+ ibland svavel). 🧬


Kol (C): Bygger upp "ryggraden" i molekylerna.


Väte (H): Sitter runt kol och andra grupper för att stabilisera strukturen.


Syre (O): Finns i karboxylgruppen(−COOH) och ibland i sidokedjor.


Kväve (N): Är en del av aminogruppen (−NH 2), vilket gör proteiner unika från kolhydrater och fetter!

3. Hur skiljer sig proteiner från fetter och kolhydrater i stort sett?

Proteiner, fetter och kolhydrater är alla viktiga näringsämnen för kroppen, men de har olika funktioner, uppbyggnad och användningsområden. Här är skillnaderna i stora drag:



Funktion: 1) Proteiner 2) Kolhydrater 3)Fetter


Huvudroll: 1)Bygga och reparera kroppen. 2) Energi (snabb). 3) Energilager (långsam).


Byggstenar: 1) Aminosyror. 2) Sockermolekyler. 3) Glycerol + fettsyror.


Unikt? 1) Innehåller kväve (N). 2) Inget kväve. 3) Mycket energirikt.

4. I vilken mat hittar vi proteiner?

Proteiner finns i massor av olika livsmedel, både från djur och växter.

. Animaliska proteinkällor:

Kött och kyckling: Nötkött, fläsk, kyckling 🥩🍗

Fisk och skaldjur: T.ex. lax, torsk och räkor 🐟🦐

Mejeriprodukter: Mjölk, ost, yoghurt och kvarg 🧀🥛

Ägg: En perfekt källa till högkvalitativt protein 🥚



2. Växtbaserade proteinkällor:

Baljväxter: Linser, kikärtor och bönor 🌱

Sojaprodukter: Tofu, sojamjölk och tempeh

Nötter och frön: Mandlar, solrosfrön och chiafrön 🌰🌻

Fullkorn: T.ex. havre, quinoa och fullkornsbröd 🍞🥣

5. Varför är det viktigt att äta varierat om man är vegetarian eller vegan?

Essentiella aminosyror, totalt nio aminosyror:

Kroppen behöver 20 aminosyror för att bygga proteiner, och 9 av dessa kan vi inte göra själva – vi måste få dem via maten.


Animaliska proteiner (kött, fisk, ägg) innehåller alla 9 essentiella aminosyror, medan många växtbaserade proteinkällor (som ris eller bönor) är ofullständiga.


Lösning: Kombinera olika proteinkällor, t.ex. ris och bönor, eller linser med fullkornsbröd, så att du får i dig hela spektrumet av aminosyror. 🌾+🌱=💪

6. Vad menas med att aminosyror kan vara opolära eller polära?

Aminosyror, som bygger upp proteiner, kan vara opolära eller polära beroende på deras sidokedja (R-grupp) – och det påverkar hur de beter sig i kroppen.

POLÄRA AMINOSYROR:


Har sidokedjor som är vattenälskande (hydrofila) eftersom de har laddningar eller dipoler (=Atomer i molekylen delar på elektronerna ojämnt. Den ena sidan blir lite negativ (dit elektronerna dras) och den andra lite positiv.)


Exempel: Om R-gruppen innehåller grupper som

−OH, -NH2 eller =O.


Då kan de bilda vätebindningar med vatten. 💧


Dessa grupper innehåller väldigt elektronegativa atomer (som syre eller kväve).


Dessa atomer drar till sig elektroner och skapar laddningsskillnader (partiell laddning).


Vätebindning med vatten:


Vattenmolekyler är dipoler (positiv sida och negativ sida).


Syreatomen är en elektrontjuv och drar elektronerna närmare sig -> blir lite negativ.


Väteatomerna hamnar på andra sidan och blir lite positiva.

👉 Därför är vatten en dipol! 💧



Dina grupper (−OH, -NH2 eller =O. ) kan skapa vätebindningar med vatten via de positiva och negativa delarna.


−OH: Syreatomen är lite negativ, så den kan dra till sig det positiva väte från vatten.


=O: Dubbelbundet syre gör exakt samma sak.

​

-NH2: Kvävet kan också dra väte från vatten.


Resultat: Molekyler med dessa grupper (polära grupper) löser sig ofta bra i vatten, eftersom de bildar många vätebindningar!


OPOLÄRA AMINOSYROR:


Har sidokedjor som är vattenhatande (hydrofoba) och består mest av kol- och väteatomer.


Exempel: Om R-gruppen bara är kolkedjor (-CH3) eller aromatiska ringar (= har mycket stabila elektroner). De är fettlösliga snarare än vattenlösliga. 🪶



Varför är detta viktigt?


Proteinets form:


Polära aminosyror tenderar att finnas på proteinets utsida (där de kan interagera med vatten), medan opolära aminosyror "gömmer sig" på insidan.


Detta hjälper proteinet att veckas korrekt. 🤸Kedjan viker sig så att de opolära aminosyrorna samlas inuti proteinet. De polära aminosyrorna blir till ett skal utanpå proteinet - och proteinet ser då ut som en boll.


Funktion:

Proteiner i membran, t.ex. transportproteiner, har ofta opolära delar som kan binda till fettlagret i cellmembran, medan de polära delarna interagerar med vatten. 🧱

7. Vilka olika former kan ett protein ha?

Proteiner kan ha olika former beroende på hur de veckas, och formen är superviktig eftersom den avgör proteinets funktion.

1. Primär struktur – Kedjan:


Den enklaste formen. Här är proteinet bara en lång kedja av aminosyror, sammanbundna med peptidbindningar.


2. Sekundär struktur – Spiral eller veckband:


Kedjan börjar veckas och bildar mönster tack vare vätebindningar mellan aminosyrorna.


3. Tertiär struktur – 3D-formen:


Kedjan veckas ännu mer och bildar en specifik tredimensionell struktur, tack vare olika typer av bindningar (vätebindningar, jonbindningar, svavelbryggor).


Här får proteinet sin unika funktion, t.ex. ett enzym som passar ett specifikt substrat – typ som en nyckel i ett lås. 🗝️


4. Kvartär struktur – (flera underenheter):


Flera proteinkedjor kan gå samman och bilda ett större, mer komplext protein.


Exempel: Hemoglobin, som transporterar syre, består av fyra olika proteinkedjor som samarbetar. 🌬️

8. Beskriv hemoglobin!

Hemoglobin är ett protein som finns i dina röda blodkroppar.

Dess huvuduppgift är att transportera syre (O₂) från lungorna till kroppens celler och ta med koldioxid (CO₂) tillbaka till lungorna för att andas ut


1. Hemoglobin består av fyra proteinkedjor som samarbetar. Varje kedja är vikt till en boll.


2. Varje proteinkedja har en hemgrupp, som innehåller en järnjon (Fe 2+). (Hemgrupp: en ring med kol och kväve, och i mitten en järnjon. Finns fyra hemgrupper i en hemoglobinmolekyl.)


Järnjonen binder till syremolekyler, som små "syrekrokar" och bär med sig dem.

9. Beskriv hur muskelproteiner fungerar!

I musklerna finns det muskelproteiner. De kan dra ihop sig så att hela muskeln blir kortare, och sedan slappna av och bli längre igen.

Det är det som gör att vi kan röra oss.

10. Enzymer och också en stor och viktig proteingrupp. Berätta lite om dem.

Enzymer sköter om alla kemiska reaktioner i kroppen.

11. Varför tål inte proteiner värme?

Vad händer med proteiner vid värme?

1. Värme bryter bindningar:


När proteiner utsätts för hög värme, bryter det upp svagare bindningar, som vätebindningar och jonbindningar, som håller proteinet i sin specifika form 🤯


2. Denaturering (=förstöring):


När dessa bindningar bryts, förlorar proteinet sin 3D-struktur och veckas upp felaktigt. Detta kallas denaturering.


Exempel: Tänk på när du steker ägg – äggvitan (som är protein) går från genomskinlig och rinnig till fast och vit! 🥚🔥


3. Förlorad funktion:


Proteiner fungerar endast med rätt form. När denaturering sker, kan proteinet inte längre göra sitt jobb, som att katalysera (=sätta igång) kemiska reaktioner (enzymer) eller transportera syre (hemoglobin).


Varför tål inte proteiner värme, men vissa molekyler gör det?


Proteiner är som känsliga origamikonstverk – de kollapsar när värmen är för hög.


Till skillnad från kolhydrater och fetter är proteiner beroende av komplexa bindningar för att fungera, vilket gör dem mer värmekänsliga.

12. Vad menas med koagulering?

Det är när proteiner stelnar eller klumpar ihop sig och bildar en fast struktur.

Koagulering sker när proteiner förändrar sin form (denaturerar) och sedan klumpar ihop sig.


Detta händer när bindningarna som håller proteinet i dess ursprungliga form bryts, t.ex. på grund av värme, syra eller mekanisk påverkan.


Hur går det till?


Denaturering: Proteiner vecklas upp och tappar sin 3D-struktur.


Aggregering (hopklumpning): De "uppvecklade" proteinerna börjar istället binda till varandra och formar ett nätverk, som gör att de stelnar.


Exempel:

1. När du steker ett ägg – den genomskinliga äggvitan (flytande proteiner) blir fast och vit. 🥚🔥

2. När mjölk surnar och proteiner klumpar ihop sig.

13. Varför är koagulering viktigt?

Används i...

1. I kroppen – Blodkoagulering 🩸


Koagulering är kroppens sätt att stoppa blödningar när du får ett sår.


Så funkar det:


När huden skadas aktiveras "koagulationsproteiner", som omvandlas till fibrin – ett trådlikt protein som bildar ett nät över såret.


Detta nät fångar blodplättar och röda blodkroppar för att skapa en blodpropp som täcker såret tills det är läkt. Utan blodkoagulering skulle vi blöda okontrollerat vid varje liten skada. 😰



2. I matlagning 🥚🧀

Koagulering gör det möjligt att förvandla vissa råvaror till fastare mat:


Ägg: När du kokar eller steker ägg stelnar proteinerna och får en ändrad konsistens.


Osttillverkning: Mjölkens proteiner koagulerar när löpe eller syra tillsätts, vilket skapar grunden för ost.


(Löpe= ett enzym som bryter ner ett mjölkprotein så att mjölken blir till fasta klumpar.)

14. Vad händer med proteiner om kroppstemperaturen stiger mycker över 40 grader?

Om kroppstemperaturen stiger över 40 grader påverkar det proteinerna i kroppen negativt eftersom de är känsliga för värme.

Här är vad som händer:


När temperaturen blir för hög bryts bindningarna som håller kvar proteinet i dess rätta 3D-struktur. Detta kallas denaturering. 🧬


Proteinet vecklar upp sig och förlorar sin funktion – utan rätt form kan det inte göra sitt jobb i kroppen.


2. Viktiga funktioner slås ut:


Enzymer (som är proteiner) kan inte längre starta kemiska reaktioner. Det innebär att kroppens processer, som energiproduktion och avgiftning, stannar av. 🚨


Hemoglobinets funktion för att transportera syre kan försämras – vilket gör det ännu svårare för kroppen att hantera stressen av hög temperatur.


3. Risk för värmeslag och cellskador:


Vid extrem värme (t.ex. 41–42 grader) kan proteiner klumpa ihop sig och skada cellerna permanent. ⚠️


Detta kan leda till organsvikt, eftersom kroppens system kollapsar utan fungerande proteiner.


Hur skyddar kroppen sig?


Kroppen försöker kyla ner sig genom att svettas och öka blodcirkulationen till huden.


Om kylningen inte funkar riskerar du värmeslag, vilket är farligt och kräver snabb hjälp. 🧊⚡

15. Varför blir en yllertröja förstörd om man tvättar den i 60 grader men en T-shirt av bomull klarar sig?

Det handlar om vad materialet är gjort av och hur det reagerar på värme. Här är skillnaden mellan ylle och bomull:

Ylletröja – Värmekänsligt material 🧶


Ylle är gjort av proteinet keratin, samma som bygger upp ditt hår och naglar.


När du tvättar en ylletröja i hög temperatur (t.ex. 60°C), denatureras proteinerna – precis som vi pratade om tidigare!


Bindningarna som ger ylle dess struktur bryts upp.

Resultatet blir att ullfibrerna krymper och trasslar ihop sig, vilket förstör formen och gör tröjan hård och liten. 😱


T-shirt av bomull – Tåligare material 👕

Bomull är gjort av cellulosa, en polysackarid som är stabilare än proteiner.


Cellulosa tål mycket högre temperaturer utan att förändras, eftersom dess bindningar är starkare och inte bryts ner så lätt av värme.


Därför klarar bomull höga temperaturer i tvätten utan att krympa eller förstöras. 💪✨

16. Varför behöver proteiner ha olika former?

16. Proteiner är som kroppens multiverktyg, och deras form avgör vilken uppgift de kan utföra. 💡

Här är varför de behöver ha olika former:


A: Form styr funktion 🧬


Ett proteins 3D-form avgör hur det fungerar. Varje protein är designat för en specifik uppgift, och formen gör att det kan:


1. Passa ihop med andra molekyler (t.ex. lås och nyckel). 🔑

2. Utföra sin funktion i en viss miljö (som i vatten eller i cellmembranet).


B: Olika form för olika uppgifter


Här är några exempel på hur proteiner med olika former gör olika saker:


1. Enzymer: Har aktiva ytor som passar perfekt till molekyler de ska bryta ner eller bygga upp, som ett pussel. 🧩


T.ex. ett visst protein i saliven som bryter ner stärkelse.


2. Transportproteiner: Har fickor som binder till ämnen som syre eller järn, t.ex. hemoglobin, som transporterar syre i blodet. 💨


3. Strukturproteiner: Har raka och starka former, som keratin i hår eller kollagen i huden, som ger stadga och styrka. 🧱


4. Signalproteiner: Små proteiner som kan binda till specifika receptorproteiner och skicka signaler, t.ex. insulin som reglerar blodsockret. 📡

17. Varför har molekylerna för keratin och hemoglobin så olika form?

De har olika form eftersom de har olika uppgifter:

1) Keratin:


Den har långa, raka fibrer så att molekylerna kan binda ihop sig starkt med andra keratinmolekyler för att skapa ett stabilt nätverk. Fibrerna tvinnar sig som ett rep ungefär.


Det gör keratin hårt och slitstarkt. ✨ 🧵 Passar perfekt för att bygga och stärka vävnader, som hår, naglar och hud.



2) Hemoglobin:


Är ett transportprotein som fraktar syre i blodet. En komplex, klotformad struktur (globulär) som gör det smidigt att röra sig genom blodomloppet. 🌬️


Måste kunna binda till syre på ett flexibelt sätt och släppa det där det behövs. Designad för att kunna passa syremolekyler i små fickor (hem-grupperna) och släppa dem på rätt plats.


Flexibel nog att ändra form lite när det binder och släpper syre. 🩸

18. Det finns två aminosyror som innehåller svavel. Vad heter de?

De två aminosyrorna som innehåller svavel (S) heter:

Cystein

Metionin


Cystein:


Cystein kan skapa bindningar mellan två svavelatomer, vilket hjälper proteiner att hålla sin form (extra viktigt för t.ex. keratin i hår och naglar). 💇‍♀️


Metionin:



Metionin är speciell för att den alltid är den första aminosyran i nybildade proteiner (som ett "startskott" i proteinsyntesen). 🚦

19. Det vanligaste proteinet heter kollagen. Var i kroppen finns det och vad har det för funktion?

Det är inte bara det vanligaste proteinet i kroppen, utan också en riktig byggsten. Kollagen är ett fibröst (fiberlikt) protein, så dess form är lång och stark som ett rep. 🧵


Var finns kollagen?


1. Hud: Ger styrka och elasticitet – det håller huden fast och ungdomlig! 🧴

2. Ben och skelett: Gör benen starka men ändå lite flexibla för att tåla stötar. 🦴

3. Sena och ligament: Bindväv som kopplar ihop muskler och ben – som kroppens egna gummiband. 🏃‍♀️

4. Blodkärlsväggar: Hjälper till att hålla strukturen och elasticiteten i blodkärlen. 💓

5. Tänder och brosk: Även här bidrar det till styrka och struktur.


Vad har kollagen för funktion?


1. Styrka och stabilitet: Kollagen fungerar som byggnadsställningen för vävnader i kroppen. Det håller allt på plats. 🛠️

2. Flexibilitet och motståndskraft: Ger vävnader som hud och senor både styrka och flexibilitet.

3. Läkning: Kollagen produceras i stora mängder vid sårläkning för att bygga upp skadad vävnad.




När vi blir äldre minskar produktionen av kollagen (därför blir huden rynkigare och lederna stelare 😬).

20. När kroppen tillverkar en aminosyra måste den ta delar från en annan aminosyra. Den kan aldrig göra aminosyror av bara kolhydrater eller fett.

Vad beror det på?

Att kroppen inte kan göra aminosyror av bara kolhydrater eller fett beror på att aminosyror innehåller kväve (N), medan kolhydrater och fetter saknar kväve.

Aminosyror kräver kväve


Aminosyror har en aminogrupp ( -NH) som innehåller kväve.

Kolhydrater och fetter består endast av kol (C), väte (H) och syre (O), så de kan inte bidra med kväve.


Därför behöver kroppen använda en annan aminosyra som kvävekälla när den ska tillverka en ny aminosyra.

Quiz
Franska resmässa svara på frågor
Franska resmässa frågor
Geschichts Kurzarbeit
Chimie: Transformation chimique
le match de football
geschichte
emerald
Aoristo Il
männikskors miljöer
physik
COMPARATIVE AND SUPERLATIVE ADJETIVESGrammar_ folder_UNIT6
EnglishStudying English
chemie
unit 11 study guide
SpanischHier lerne ich
Sklera och Konjungtiva mm (Oscars föreläsning)
g
PowiBundesverfassungsgericht
Valemid
chemi
tilgung
ir tegusonad
prefixes
unternehmensformen
ap
apaktiv passivkonten buchhaltung
Kornea-Oscars föreläsning
ABT
Oskars frågorKornea och limbus
Spanisch
Biokemi 6.2 Fetter
tyska v19
Vok 19
English Voc p.22-224
Phil Geo
NRI Quiz 6
verkäufer
Deuxième courant: le roman du terroir (1846-1945)
bio
Englischü
kunst
samhällskunskaphej
atos ilocutorios
Vokabeln
aspetyal
valor modal
processos irregulares
Geldinstitute
Backup & IT Grundlagen - copy
physique chimie chap 9 10 11
Cipari
prüfung
zahlen
Unit 3
einstellungstesttest
Backup & IT Grundlagen
Audiologie
wr 2 thema
biologiereiz
bio
vocab für themen
stylistic devices
wr 1 thema
wr sa
bio cellen
Useful words (unit 3)
NP4 - copy
Englisch
Vocabulary revision (unit 2)
Unit 1 KA4 - Mutations
Chemie
Exercises 1-3 (unit 2)
Useful words (unit 2)
Ögonlock, tårkörtelsystem mm (Bertil Sterner)
Reading skills (unit 2)
Bertils frågorÖgonlock, Tårkörtelsystemet,
Rmass 3rd
Glossary (unit 2)
Vocabulary revision (unit 1)
Communicable Disease - Monoclonal Antibodies
Useful words (unit 1)
Méthodologie 3
Glossary 1 (unit 1)
Rmass 2nd
Communicable Disease - Drug Development
rmass 1st
Communicable Disease - Antibiotics and Painkillers
jhejlek
Méthodologie
Diritto Privato