Clase 2
¿Cuál es el papel de la presentación antigénica en la respuesta inmunitaria adaptativa?
Muestra características de especificidad, memoria, diversidad y discriminación entre lo propio y ajeno.
¿Qué moléculas median la presentación del antígeno en la superficie de las células presentadoras de antígeno (APCs)?
Moléculas MHC de clase I y II.
¿Cuál es la función principal de las moléculas MHC de clase I y II en la presentación de antígenos?
Presentan pequeños péptidos en la superficie celular para ser reconocidos por los linfocitos T CD8+ y células T CD4+
¿Cuál es la diferencia fundamental entre las moléculas MHC de clase I y II en cuanto a la procedencia del péptido que presentan?
La procedencia del péptido: endógena o intracelular para los de clase I, y exógena o extracelular para los de clase II.
¿Cuál es el papel de las moléculas MHC-I en la superficie celular en la presentación antigénica?
Presentan hasta 10,000 proteínas distintas, permitiendo a los linfocitos T citotóxicos y las células Natural Killer detectar señales de infección y tumorogénesis.
¿Qué ocurre cuando una molécula de MHC-I es internalizada en un endosoma?
Entra en la vía de presentación de MHC-II. Algunas moléculas de MHC-I pueden reciclarse y presentar péptidos endosomales como parte del proceso de presentación cruzada.
¿Cómo se lleva a cabo el proceso normal de presentación del antígeno a través de las moléculas de MHC-II?
Se basa en la interacción entre el receptor de célula T y el péptido unido a la molécula MHC-II, junto con la interacción entre la molécula CD4+ en la superficie del linfocito T y las regiones de unión libres de la molécula MHC-II.
¿Qué representa la primera señal en el modelo de activación de tres señales en la interacción entre APC y células T?
Es la interacción entre el péptido presentado en el complejo con un MHC-I y los linfocitos T CD4+, facilitando la activación completa de la célula T para producir una respuesta específica.
¿Cuál es la función principal de la ubiquitina en la célula?
Marcar las proteínas celulares para su destrucción, actuando como una etiqueta de señalización para el sistema de degradación proteica.
¿Por qué se denomina ubiquitina y qué indica esta denominación?
Debido a su ubicuidad, ya que está presente en todas las estirpes celulares, lo que indica su amplia distribución y función esencial en los procesos celulares.
¿Cuál es la importancia filogenética de la ubiquitina?
Se ha conservado a lo largo de la evolución, desde levaduras hasta humanos, con solo tres diferencias en los aminoácidos que la componen entre las especies.
¿Cómo se lleva a cabo la unión de la ubiquitina a las proteínas destinadas a la degradación?
La glicina del extremo carboxilo de la ubiquitina se une covalentemente con los grupos ε-amino de varias lisinas de la proteína destinada a ser degradada. Esta unión se realiza mediante enlaces isopeptídicos, y la energía necesaria proviene de la hidrólisis del ATP.
¿Por qué se denominan "enlaces isopeptídicos" los enlaces formados entre la ubiquitina y las proteínas?
Para distinguirlos de los enlaces peptídicos típicos entre aminoácidos contiguos en una cadena polipeptídica, ya que en este caso, la unión ocurre entre dos proteínas diferentes.
¿Cuáles son las tres enzimas involucradas en el proceso de ubiquitinación y cuáles son sus funciones?
a) E1: Enzima activadora de la ubiquitina.
b) E2: Enzima que cataliza la conjugación de la ubiquitina.
c) E3: Ligasa que cataliza la unión ubiquitina-proteína.
¿Qué ocurre en la primera etapa del proceso de ubiquitinación?
El grupo carboxilo terminal de la ubiquitina se une a un grupo sulfhidrilo (-SH) de una cisteína clave del enzima E1 mediante un enlace tioéster. Esta unión consume dos enlaces fosfato de una molécula de ATP.
¿Qué sucede en la segunda etapa de la ubiquitinación?
La ubiquitina activada se une a una cisteína clave del enzima E2, (conjugación de la ubiquitina).
¿Cuál es el papel de la enzima E3 en el proceso de ubiquitinación?
Cataliza la transferencia de la ubiquitina desde E2 a un grupo ε-amino de la lisina de la proteína diana.
¿Por qué es necesario que se ubiquitinen varias veces las proteínas?
Para una degradación efectiva de la proteína.
¿Qué función desempeña la ubiquitina en el proceso de proteólisis?
Señala las proteínas que deben ser degradadas por proteólisis.
¿Cuál es la estructura del proteosoma?
Compuesto por un conjunto de dos subunidades multiproteicas con función catalítica y una subunidad multiproteica con función reguladora.
¿De dónde proviene la energía para la actividad catalítica del proteosoma?
Hidrólisis del ATP.
¿Cuál es la ubicación del gen que codifica el proteosoma?
Cromosoma 6
¿Cuál fue el hallazgo relevante relacionado con el proteosoma en la década de los 70?
Descubrimiento del proteosoma
¿Qué moléculas de histocompatibilidad son expresadas por eritrocitos?
Ninguna
Diferencia estructural entre una molécula de clase I y el CDI
CDI no tiene beta 2 microglobulina
¿A qué células presentan lípidos las MIC-A?
Células citotoxicas de la respuesta innata, como las NK
¿Cuáles son las estapas previas?
Ubiquitina, proteasoma y TAPS
¿Qué son los TAPS?
Proteínas transportadoras de antígenos.
¿Qué presenta CD1?
Glucolípidos-Bacterias.
¿Dónde se encuentran las moléculas clasicas I?
En todas las células nucleadas.
¿Qué significa HLA?
Antígeno leucocitario humano.
¿Cuál es la función de las moléculas de histocompatibilidad clásica?
Son presentadoras de antígeno.
¿Cuáles son los pasos de la presentación?
1- Adhesión.
2- Presentación antigénica.
3- Estabilización.
4- Coestimulación.
¿Cuándo es endosoma temprano?
fagosoma
¿cuándo es endosoma tardio?
Cuando llega al lisosoma.
¿Cuándo es endosoma MIC?
Cuando llegan las moléculas de clase II
¿Qué hace el DM?
Elimina el clip
¿Qué activa MHC II?
T CD8
¿Qué activa MHC I?
T CD4
¿Cuáles son las moléculas coestimuladoras?
CD28/ CD80 O CD86
¿Dónde está presente las proteasomas?
En todas las células sanas.
¿Dónde está presente la inmunoproteasoma?
En la célula infectadas
¿cuales son las enzimas chaperonas?
calreticulina y tapsina