Utilisateur
apoenzima
hidrolasas
transferasa
liasas
oxidoreductasa
energia libre de activacion
energia de enlace
energia de transicion
distingue entre sustrat y aminoacidos pequenos
hendidura tridimensional de la enzima, para que las moleculas del sustrato se unen para catalisis
modelo de estado de transicion
no covalente
cuantitativamente la catlisis enzimatica
- velocidad
-afinidad
-eficiencia
la concentracion se sustrato necesaria para llegar a la mitad de la velocidad maxima de reaccion
afinidad
concentracion de sustrato
medida de disocacion entre la enzima y el sustrato
velocidad limite
kcat+Km
Kcat arriba y Km abajo
subir el sustrato o quitar inhibidor cuando enzima esta intecta
Km varia y Vmax se mantenrdira igual
union a sitio alternativo, cambio conformacional
mixto
mixta
una km constante y una velocidad maxima varaible
km y vmax baja
se una a ES donde es ineficaz con un bajo sustrato
covalente
compartimentacion
control genico
regulacion alosterica
modificacion covalente
ecision proteolitica