Presentation 4
C'est quoi les 2 composantes du metabolisme et fais un breve explication
=Le catabolisme est l’ensemble des réactions de dégradation des molécules complexes en molécules simples. La dégradation des molécules complexes libère de l’énergie (ATP) et des matières premières.
=L’anabolisme est l’ensemble des réactions de synthèse de molécules complexes à partir de molécules simples. Ceci consomme de l’énergie (ATP) et produit des molécules complexes utiles pour l’organisme.
La synthese des molecules par anabolisme, l'energie est pris d'ou?
L’énergie libérée est emmagasinée qui a ete produite par une reaction catabolique
une telle séquence de réactions de quoi est une voie metabolique ?
peu importe catabolique ou anabolique
Complete la phrase : Chaque étape d’une voie métabolique est typiquement catalysée par ....
=une enzyme specifique
vrai ou faux ? Il faut généralement plusieurs réactions en série pour transformer une molécule en un produit final utile
Vrai
C'est quoi le nom de L'Atp?
adénosine triphosphate
cest quoi latp?
un nucléotide qui sert d’intermédiaire cellulaire entre les réactions qui libèrent de l’énergie (réactions de catabolisme) et celles qui en consomment (réactions d’anabolisme).
L’hydrolyse du groupement phosphate terminal libere quoi?
= libérer de l’énergie pour effectuer un travail cellulaire
= libère une molécule de phosphate inorganique
comment appele ton un atp qui pert une molecule de phosphate ? et encore?
= adénosine diphosphate (ADP
= adénosine monophosphate (AMP).
Vrai ou faux, Si l’ATP est rare, un ADP peut être hydrolysé pour énergiser une autre réaction
Vrai
L'atp peut faire 3 choses, quels sont tils?
=peut fournir l’énergie nécessaire à une
réaction chimique.
= L’ATP peut phosphoryler une protéine (lui donner un groupe phosphate), ce qui modifie la forme de cette protéine.
= L’ATP peut se loger dans une protéine pour forcer un changement de forme
C,est quoi des enzymes?
Les enzymes sont des protéines fonctionnelles qui catalysent des
réactions biochimiques.
C'est quo lquation de reaction catalysée par une enzyme?
E + S ⇄ ES ⇄ E + P
...où ES est le complexe enzyme -substrat et les réactions sont
réversibles.
C'est quoi l'ajustement induit ?
C'est la premiere etape du cycle de l'enzyme,
les substrats rentrent dans le site actif de l'enzyme et cette derniere change de forme pour que son site actif epouse la forme de subtrats.
Que peut tu me dire de la 2eme etape du cycle catalitique de l'enzyme ?
Les subtrats sont maintenus dans le site actif avec des liaisons non covalentes , comme des liaisons hydrogene ou ioniques.
que peut tu me dire de la 3eme etape du cycle enzymatique?
Le site actif peut accelerer ou abaisser la reaction
que peut tu me dire de la 4 eme etape du cycle enzymatique?
les substrats se transforment en produits
que peut tu me dire de la 5 eme etape du cycle enzymatique ?
l'enzyme libere les produits
que peut tu me dire de la 6 eme etape ?
le site actif est pret a accueillir de nouvelles molecules de subtrats
de quoi est constitué le site actif de une enzyme?
Le site actif est constitué de seulement quelques acides aminés,
pkoi le site actif ne lie pas son subtrat avec des liaisons covalentes a la place de hydrogene?
Des liaisons covalentes fixeraient le substrat de façon permanente. ;
l’enzyme ne pourrait pas être réutilisée.
L’énergie d’activation est plus facilement atteinte en présence d’une enzyme parce que ..?
-L’enzyme favorise l’orientation des substrats
-L’enzyme peut appliquer du couple / une certaine pression
-L’enzyme peut fournir un microenvironnement favorable (pH, charge électrique, etc.) ;
- L’enzyme peut participer directement à la réaction en formant des liaisons chimiques temporaires qui font partie du processus de transformation des substrats.
- l'enzyme baisse le sommet (energie d'activation a atteindre) pour que la reaction se porduise plus facilement
Comment est ce que la temperature influence l'activité enzymatique ?
Augmentation de la température et augmentation de l'activité enzymatique: À des températures plus élevées, les molécules ont plus d'énergie cinétique, ce qui augmente la fréquence des collisions entre l'enzyme et son substrat. Cela conduit généralement à une augmentation de l'activité enzymatique, car plus de réactions peuvent se produire par unité de temps.
Température optimale: Chaque enzyme a une température optimale à laquelle elle fonctionne le mieux. Cela varie selon l'enzyme et est souvent proche de la température corporelle pour les enzymes humaines, autour de 37°C. À cette température optimale, l'enzyme atteint sa vitesse maximale de réaction.
Denaturation de l'enzyme: Au-delà de la température optimale, une augmentation supplémentaire de la température peut entraîner la dénaturation de l'enzyme. La dénaturation implique la perte de la structure tridimensionnelle de l'enzyme, nécessaire à son activité catalytique. Cela conduit à une diminution de l'activité enzymatique et peut éventuellement rendre l'enzyme complètement inactive.
Basse température: À des températures plus basses que la température optimale, l'activité enzymatique diminue car les collisions entre l'enzyme et son substrat deviennent moins fréquentes en raison de la diminution de l'énergie cinétique des molécules.
Comment est ce que le ph influence l'activité enzymatique ?
- Peut causer la denaturation de la proteine (enzyme)
-Sites actifs : Le pH peut modifier la charge des acides aminés présents dans ces sites actifs, ce qui rend le site actif moins favorable à la liaison substrat-enzyme, (perturbe les liaisons) réduisant ainsi l'activité enzymatique. (Par exemple, les radicaux chargés négativement sont neutralisés par les ions H+ des solutions acides )
-Optimum de pH : Chaque enzyme a une plage de pH dans laquelle elle est la plus active, appelée l'optimum de pH. À l'extérieur de cette plage, l'activité enzymatique diminue
Cest quoi des cofacteurs et quel est le lien avec une enzyme ?
- Les cofacteurs sont des molécules non protéiques qui interviennent dans des réactions enzymatiques.
- Les cofacteurs participent à la réaction catalytique sans être eux-mêmes transformés.
-ils peuvent etre organique ou inoganique
Vrai ou faux? Une enzyme qui nécessite un cofacteur peut fonctionner sans ce dernier, c'est juste pour accelerer le processus davantage que ca sert
Faux, Une enzyme qui nécessite un cofacteur sera inactive si le cofacteur est absent
Dit moi la difference entre un cofacteur organique et un cofacteur inorganique
-Les cofacteurs inorganiques sont des molécules très simples, typiquement des atomes métalliques.
- Les cofacteurs organiques (aussi nommés coenzymes) sont plus complexes ; ils sont synthétisés par les cellules, typiquement à partir de vitamines modifiées, comme le coenzyme A, ou le NAD.
Vrai ou faux? On appele egalement un cofacteur organique un codesenzymes?
Faux, on appele egalement coenzymes comme 2 eme nom
parmis les molecules organiques, il existe le coenzyme A et le NAD. Fais une difference entre les 2 a propos de leur utilité.
• Le coenzyme A est notamment nécessaire pour l’oxydation du pyruvate lors de la respiration cellulaire.
• Le NAD est notamment impliqué dans plusieurs réactions d’oxydoréduction lors de la respiration cellulaire.
Comment appele t on une enzyme sans son cofacteur et a l'inverse avec son cofacteur ?
La partie protéinique de l’enzyme sans son cofacteur (inorganique ou organique) est l’apoenzyme
L’apoenzyme avec son cofacteur donne l’holoenzyme , qui veut dire enzyme entiere
Vrai ou faux? on peut appeler une enzyme, apoenzyme ,lorsque elle n'a pas de cofacteur meme si cette derniere n'as pas besoin de un cofacteur pour etre fonctionelle.
Faux , le terme apoenzyme est designé seulment pour les formes inactives de enzymes. Donc elle doit avoir besoin de un cofacteur pour etre fonctionelle , sauf que pour que ca fit le terme dans ce cas la, elle devrait pas en avoir et etre inactive.
c'est quoi des molecules effectrices?
elles stabilisent et c'est grace a elle que les enzyme restent dans une des 2 formes ( doit inactive ou active)
C'est quoi le nom des 2 types de molecules effectrices et dit leur role
activatrice ou inhibitrice
cest quoi l'allosterie ?
Allostérie : propriété d’une enzyme dont l’activité est modifiée par une molécule effectrice (activatrice ou inhibitrice) qui se fixe sur un site différent du site actif.
explique le fonctionnement d'une molecule effectrice sur une enzyme
au lieu d'agir directement sur le site actif de l'enzyme comme le ferait un substrat, une molécule effectrice se lie à un autre site sur l'enzyme, appelé site allostérique.
- cela definit si l'enzyme est inactif ou actif
Quel est l'impact /consequence sur l'enzyme apres la fixation de la molécule effectrice au site allostérique?
modification de la forme 3D de l’enzyme, notamment la forme de son site actif. (peu importe si c'est une molecule activatrice ou inhibitrice)
Vrai ou faux? Pour une enzyme en structure quaternaire avec plusieurs sous unités, la liaison d’une première molécule de substrat dans le site actif d’une des sous-unités peut parfois stabiliser la forme active des autres sous-unités ; il s’agit du mécanisme de coopérativité.
Vrai, la molecule allosterique activatrice sert prartiquement a rien alors( demander au prof en cas de doute)
Dans le cadre des molecules inhibitrices, il existe 2 types. Quels sont t-ils ?
-Inhibition compétitive : l’inhibiteur se lie au site actif de
l’enzyme, en compétition avec le substrat.
-Inhibition non compétitive : l’inhibiteur se lie à l’enzyme à un site allostérique plutôt que dans le site actif. Meme si le subtrat peut encore se lier au site actif, celui ci fonctionne moins efficacement, voire pas du tout.
Vrai ou faux? Lorsque l’inhibiteur se lie de façon covalente à
l’enzyme, l’inhibition est irréversible. Si l’inhibiteur se lie avec des liaisons faibles, l’inhibition est réversible.
Vrai, Aussi, Il est possible de compenser la présence d’un inhibiteur réversible compétitif en augmentant la quantité de
substrat dans la réaction, mais pas pour un inhibiteur
allostérique.